1. Ahmed T., Sun X., Udenigwe C. C. Role of structural properties of bioactive peptides in their stability during simulated gastrointestinal digestion: a systematic review // Trends in Food Science & Technology. — 2022. — Vol. 120. — P. 265–273. — DOI 10.1016/j.tifs.2022.01.008.
  2. Chakrabarti S., Guha S., Majumder K. Food-derived bioactive peptides in human health: challenges and opportunities // Nutrients. — 2018. — Vol. 10, No. 11. — Art. 1738. — DOI 10.3390/nu10111738.
  3. Halavach T. M., Smirnova A. I., [et al.]. Influence of complexation with β- and γ-cyclodextrin on bioactivity of whey and colostrum peptides // International Journal of Molecular Sciences. — 2023. — Vol. 24, No. 18. — Art. 13987. — DOI 10.3390/ijms241813987.
  4. Jansook P., Ogawa N., Loftsson T. Cyclodextrins: structure, physicochemical properties and pharmaceutical applications // International Journal of Pharmaceutics. — 2018. — Vol. 535, No. 1–2. — P. 272–284. — DOI 10.1016/j.ijpharm.2017.11.008.
  5. Kurkov S. V., Loftsson T. Cyclodextrins // International Journal of Pharmaceutics. — 2013. — Vol. 453, No. 1. — P. 167–180. — DOI 10.1016/j.ijpharm.2012.06.055.
  6. Leduc A., Fournier V., Henry J. A standardized, innovative method to characterize the structure of aquatic protein hydrolysates // Heliyon. — 2020. — Vol. 6, No. 6. — Art. e04164. — DOI 10.1016/j.heliyon.2020.e04164.
  7. Liu L., Li S., Zheng J., Bu T., Xiao G., Wu J. Safety considerations on food protein-derived bioactive peptides // Trends in Food Science & Technology. — 2020. — Vol. 96. — P.
  8. Liu Y.-F., Oey I., Bremer P., Carne A., Silcock P. Bioactive peptides derived from egg proteins: a review // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. — 2018. — Vol. 58, No. 15. — P. 2508–2530. — DOI 10.1080/10408398.2017.1329704.
  9. Patil P. J., Usman M., Zhang C., Mehmood A., Zhou M., Teng C., Li X. An updated review on food-derived bioactive peptides: focus on the regulatory requirements, safety, and bioavailability // Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety. — 2022. — Vol. 21, No. 2. — P. 1732–1766. — DOI 10.1111/1541-4337.12911.
  10. Power O., Jakeman P., FitzGerald R. J. Antioxidative peptides: enzymatic production, in vitro and in vivo antioxidant activity and potential applications of milk-derived antioxidative peptides // Amino Acids. — 2013. — Vol. 44. — P. 797–820. — DOI 10.1007/s00726-012-1393-9.
  11. Rivero-Pino F. Bioactive food-derived peptides for functional nutrition: effect of fortification, processing and storage on peptide stability and bioactivity within food matrices // Food Chemistry. — 2023. — Vol. 406. — Art. 135046. — DOI 10.1016/j.foodchem.2022.135046.
  12. Rzhepakovsky I., Piskov S., Avanesyan S., Dudchik N., Sizonenko M., Timchenko L., Kurchenko V., Osadchy A., Nagdalian A., Jafari S. M. Functional and health-promoting bioactivities of fractions derived from chicken embryo hydrolysates // Food Research International. — 2025. — Vol. 219. — Art. 117058. — DOI 10.1016/j.foodres.2025.117058.
  13. Rzhepakovsky I. V., Timchenko L. D., Areshidze D. A. [et al.]. Antioxidant activity of chicken embryo tissues powder obtained by different methods of hydrolysis // Journal of Hygienic Engineering and Design. — 2020. — Vol. 32. — P. 125–134.
10 октября 2026
Пептидные гидролизаты природного происхождения рассматриваются как основа для функциональных ингредиентов нового поколения. Их ценность определяется способностью пептидных фракций взаимодействовать с биологическими системами, поддерживать антиоксидантный баланс и участвовать в регуляции воспалительных процессов [2, 8, 9]. Перспективность возрастает, когда функциональная активность сочетается с благоприятным профилем клеточной совместимости и возможностью технологической стабилизации [7, 9, 12].
/
Фракция пептидов куриного эмбриона около 10 кДа представляет особый интерес. В клеточных системах она не проявляла цитотоксического действия на фибробласты куриного эмбриона и не стимулировала пролиферацию линий HeLa и Vero [12]. Для раннего этапа разработки это важное преимущество: активная фракция демонстрирует функциональный потенциал без выявленного повреждающего влияния в использованных моделях [7, 9, 12].

Безопасность пептидных ингредиентов - часть рациональной разработки. Современный подход предполагает последовательное формирование доказательной базы: от клеточных тестов к оценке стабильности, биодоступности, локальной переносимости и эффективности в более сложных моделях [7, 9]. Свойства пептидов определяются аминокислотной последовательностью, молекулярной массой, зарядом и условиями применения [1, 9].

Фракция около 10 кДа ценна и как технологический объект. Пептиды могут изменять свойства при воздействии температуры, pH, кислорода и ферментов, что открывает возможности для подбора защитных систем и матриц-носителей [1, 11]. Контроль стабильности позволяет сформировать воспроизводимый профиль продукта для функционального питания, нутрицевтики и наружных средств [6, 11].
Перспективным направлением является комплексообразование с β-циклодекстрином. Циклодекстрины формируют включённые комплексы, изменяя растворимость, защищая соединения и влияя на кинетику высвобождения [3-5]. Для пептидной фракции куриного эмбриона комплекс с β-циклодекстрином показал положительное влияние на заживление ран у лабораторных животных [12]. Это демонстрирует, что система доставки способна расширять прикладные возможности пептидного комплекса [3, 4, 12].

Сочетание пептидной фракции и циклодекстринового носителя перспективно для наружных биотехнологических материалов - от косметических сывороток и гелей до полимерных покрытий [3-5, 12]. Пептиды куриного эмбриона интересны и для функционального питания: важны устойчивость в пищевой матрице, сохранение свойств при производстве и хранении, а также биодоступность [1, 9, 11].
Сильной стороной гидролизата является природное происхождение и многофакторный профиль активности. Фракция около 10 кДа объединяет биологическую активность с отсутствием цитотоксичности в клеточных моделях и возможностью включения в β-циклодекстриновый комплекс [12]. Это сочетание ценно для создания стандартизируемой композиции с заданными характеристиками [6, 12].

Следующим этапом станет выделение активных пептидных последовательностей, установление маркеров качества и оптимизация условий получения гидролизата [6, 12]. Это позволит перейти к воспроизводимым композициям, пригодным для масштабирования, с определением путей применения, дозовых диапазонов и показателей стабильности [9, 11].

Таким образом, пептиды куриного эмбриона - перспективный ресурс для функциональных пищевых, биотехнологических и наружных композиций. Фракция около 10 кДа сочетает выраженную биологическую активность, отсутствие выявленной цитотоксичности и положительный эффект в модели заживления ран в комплексе с β-циклодекстрином [12]. Эти данные создают основу для разработки стандартизированных пептидных ингредиентов [2, 8, 9, 12].

Список литературы

Безопасность и прикладной потенциал пептидов куриного эмбриона

Molecell начинает новый этап исследований совместно с клиникой «Луч Красоты»

23 СЕНТЯБРЯ, 2026
Made on
Tilda