1. Brogden K. A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? // Nature Reviews Microbiology. — 2005. — Vol. 3. — P. 238–250. — DOI 10.1038/nrmicro1098.

2. Chalamaiah M., Yu W., Wu J. Immunomodulatory and anticancer protein hydrolysates (peptides) from food proteins: a review // Food Chemistry. — 2018. — Vol. 245. — P. 205–222. — DOI 10.1016/j.foodchem.2017.10.087.

3. Chakrabarti S., Guha S., Majumder K. Food-derived bioactive peptides in human health: challenges and opportunities // Nutrients. — 2018. — Vol. 10, No. 11. — Art. 1738. — DOI 10.3390/nu10111738.

4. Daliri E. B.-M., Oh D. H., Lee B. H. Bioactive peptides // Foods. — 2017. — Vol. 6, No. 5. — Art. 32. — DOI 10.3390/foods6050032.

5. Fan H., Wu J. Chicken muscle hydrolysate reduces blood pressure in spontaneously hypertensive rats, upregulates ACE2, and ameliorates vascular inflammation, fibrosis, and oxidative stress // Journal of Food Science. — 2022. — Vol. 87. — P. 1292–1305. — DOI 10.1111/1750-3841.16077.

6. Gu Y., Liang Y., Bai J., Wu W., Lin Q., Wu J. Spent hen-derived ACE inhibitory peptide IWHHT shows antioxidative and anti-inflammatory activities in endothelial cells // Journal of Functional Foods. — 2019. — Vol. 53. — P. 85–92. — DOI 10.1016/j.jff.2018.12.005.

7. Guha S., Majumder K. Structural features of food-derived bioactive peptides with anti-inflammatory activity: a brief review // Journal of Food Biochemistry. — 2019. — Vol. 43, No. 1. — Art. e12531. — DOI 10.1111/jfbc.12531.

8. Liu Y.-F., Oey I., Bremer P., Carne A., Silcock P. Bioactive peptides derived from egg proteins: a review // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. — 2018. — Vol. 58, No. 15. — P. 2508–2530. — DOI 10.1080/10408398.2017.1329704.

9. Miguel M., Aleixandre A. Antihypertensive peptides derived from egg proteins // Journal of Nutrition. — 2006. — Vol. 136, No. 6. — P. 1457–1460. — DOI 10.1093/jn/136.6.1457.

10. Nwachukwu I. D., Aluko R. E. Structural and functional properties of food protein-derived antioxidant peptides // Journal of Food Biochemistry. — 2019. — Vol. 43, No. 1. — Art. e12761. — DOI 10.1111/jfbc.12761.

11. Power O., Jakeman P., FitzGerald R. J. Antioxidative peptides: enzymatic production, in vitro and in vivo antioxidant activity and potential applications of milk-derived antioxidative peptides // Amino Acids. — 2013. — Vol. 44. — P. 797–820. — DOI 10.1007/s00726-012-1393-9.

12. Rzhepakovsky I. V., Avanesyan S. S., Benlidayi M. [et al.]. Anti-arthritic effect of chicken embryo tissue hydrolyzate against adjuvant arthritis in rats (X-ray microtomographic and histopathological analysis) // Food Science & Nutrition. — 2021. — Vol. 9, No. 10. — P. 5648–5669. — DOI 10.1002/fsn3.2529.

13. Rzhepakovsky I. V., Piskov S., Avanesyan S., Dudchik N., Sizonenko M., Timchenko L., Kurchenko V., Osadchy A., Nagdalian A., Jafari S. M. Functional and health-promoting bioactivities of fractions derived from chicken embryo hydrolysates // Food Research International. — 2025. — Vol. 219. — Art. 117058. — DOI 10.1016/j.foodres.2025.117058.

14. Rzhepakovsky I. V., Timchenko L. D., Areshidze D. A. [et al.]. Antioxidant activity of chicken embryo tissues powder obtained by different methods of hydrolysis // Journal of Hygienic Engineering and Design. — 2020. — Vol. 32. — P. 125–134.

15. Sánchez A., Vázquez A. Bioactive peptides: a review // Food Quality and Safety. — 2017. — Vol. 1, No. 1. — P. 29–46. — DOI 10.1093/fqsafe/fyx006.

16. Sun S., Niu H., Yang T., Lin Q., Luo F., Ma M. Antioxidant activities of chick embryo egg hydrolysates // Food Science & Nutrition. — 2014. — Vol. 2, No. 1. — P. 58–64. — DOI 10.1002/fsn3.77.

17. Zambrowicz A., Timmer M., Polanowski A., Lubec G., Trziszka T. Manufacturing of peptides exhibiting biological activity // Amino Acids. — 2013. — Vol. 44. — P. 315–320. — DOI 10.1007/s00726-012-1379-7.
1 октября 2026
Белковые гидролизаты занимают заметное место в разработке функциональных ингредиентов для пищевой индустрии, нутрицевтики, косметологии и биотехнологии. Их ценность определяется не только аминокислотным составом, но и присутствием коротких пептидов, способных взаимодействовать с биологическими системами. Решающее значение имеют происхождение сырья, способ гидролиза, фракционирование и стандартизация состава [2-4, 15].

Особый интерес представляет эмбриональный материал куриного яйца. В процессе инкубации формируется динамичная белково-пептидная система. При гидролизе такое сырьё даёт комплекс пептидов с разнообразными функциональными характеристиками. Для гидролизатов эмбрионированного яйца и тканей куриного эмбриона уже показана антиоксидантная активность [13, 14, 16].

Кислотно-ферментативный гидролиз переводит высокомолекулярные белки в растворимые пептиды и аминокислоты. Наибольший интерес представляют фракции с определёнными характеристиками, поскольку молекулярная масса, заряд и аминокислотная последовательность влияют на растворимость, стабильность и биологическую активность. Фракционирование превращает сложный гидролизат в основу для управляемого функционального продукта [8, 13, 17].

Гидролизат тканей куриного эмбриона характеризуется высокой степенью расщепления: до 93,7% компонентов относятся к области менее 3 кДа [13]. Вместе с тем наиболее интересные свойства могут определяться не только короткими пептидами, но и конкретным набором молекул и их способностью взаимодействовать с клеточными мишенями [3, 10, 13].

Особое внимание привлекает фракция около 10 кДа. В экспериментальных системах она показала наиболее широкий профиль биологической активности среди изученных фракций [13]. Это открывает возможность создания многофункционального пептидного комплекса, в котором компоненты дополняют действие друг друга [2, 3, 13].

Ключевым свойством фракции является выраженная антиоксидантная активность. Пептиды участвуют в нейтрализации свободных радикалов, связывании металлов и ограничении окислительных реакций [10, 11]. Эти свойства создают предпосылки для применения фракции в составах, где необходимо ограничивать окислительную нагрузку [13, 14, 16].

Не менее значим противовоспалительный потенциал. Для фракции куриного эмбриона была продемонстрирована противовоспалительная активность в экспериментальных тест-системах [13]. Результат согласуется с представлениями о пищевых пептидах как о соединениях, способных участвовать в модуляции воспалительных реакций [6, 7].

Фракция также подавляла рост отдельных микроорганизмов и проявляла антимутагенную активность [13]. Антимикробные пептиды способны воздействовать на мембранные структуры микроорганизмов, а механизмы их действия могут быть многоуровневыми [1].

Отдельного внимания заслуживает АПФ-ингибирующая активность одной из фракций. Пептиды, влияющие на активность ангиотензинпревращающего фермента, рассматриваются как перспективные компоненты функциональных продуктов с антигипертензивной направленностью [5, 8, 9]. Тот факт, что эффект выявлен у конкретной фракции, подтверждает целесообразность фракционирования [13].
С технологической точки зрения фракция около 10 кДа интересна сочетанием антиоксидантного, противовоспалительного, антимикробного, антимутагенного и АПФ-ингибирующего эффектов [13]. Такой профиль позволяет рассматривать её как платформу для стандартизируемых пептидных комплексов, перспективных для функционального питания, нутрицевтики, биотехнологии и косметологии [2–4, 8, 13].
Перспективность направления связана с возможностью дальнейшей оптимизации: выделения активных фракций, идентификации ключевых пептидных

последовательностей и подбора условий стабилизации [13, 17]. Это позволит перейти от сложной природной смеси к функционально охарактеризованным композициям с установленными маркерами качества и технологическими параметрами [13, 17].
Таким образом, фракция пептидов куриного эмбриона около 10 кДа представляет перспективный объект для биотехнологической разработки. Её ценность определяется комплексом функциональных свойств, выявленных в экспериментальных системах [13]. Такой профиль открывает возможности для создания новых функциональных ингредиентов на основе природного белкового сырья и формирует основу для стандартизации и разработки специализированных продуктов [3, 8, 13].

Список литературы

пептиды из куриного эмбриона: фракция около 10 кда как платформа для функциональных разработок

Molecell начинает новый этап исследований совместно с клиникой «Луч Красоты»

23 СЕНТЯБРЯ, 2026
Made on
Tilda